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REPOSITORIO MATERIAL GRÁFICO 3D |
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| TÍTULO |
| AlkD |
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| DESCRIPCIÓN |
| AlkD, mecanismo de reparación de la alquilación |
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| TÍTULO |
| CagA de Helicobacter pylori interactuando con MARK2 |
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| DESCRIPCIÓN |
| La imagen muestra cómo un péptido de CagA de Helicobacter pylori interactúa con MARK2, proteín-quinasa del huésped |
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| TÍTULO |
| Conformación temprana del complejo scSRP |
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| DESCRIPCIÓN |
| Modelo atómico de la conformación temprana de scSRP. En esta orientación, la cadena de proteína naciente saldría hacia el observador, aproximadamente en la región donde confluyen los dominios FtsY (magenta), Fth (verde) y el ARN 4.5S (naranja). La subunidad 50S del ribosoma quedaría detrás de esta estructura. |
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| TÍTULO |
| Detalle de la unión a cobre en el dominio CuBD |
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| DESCRIPCIÓN |
| La u´nión a cobre en este dominio está dirigida por los tres aminoácidos resaltados. La His151 y la Tyr168 son los encargados de acomplejarse con el cobre. |
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| TÍTULO |
| Detalle de los bolsillos P1, P4, P6 y P9 de la “Binding groove” de DR52a |
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| DESCRIPCIÓN |
| En este modelo 3D se muestran las cadenas laterales de los aminoácidos de la `binding groove` que conforman los bolsillos P1, P9, P4 y P6 de gran importancia en la interacción con el péptido. Los bolsillos P1, P9 y P4 acomodan aminoácidos esenciales para el anclaje del péptido mientras que el bolsillo P6 (representado en rosa) es un bolsillo restrictivo en el que solo caben aminoácidos pequeños. El anclaje del péptido a la `binding groove` se lleva a cabo principalmente a través de los bolsillos P1,P4 y P9. En el P1 y en el P9 (representados en el modelo en color gris oscuro) se sitúan los aminoácidos Trp25 y Leu33 del péptido respectivamente gracias al fuerte carácter hidrofóbico que presentan ambos bolsillos. Por el contrario el bolsillo P4 (en color violeta) es rico en aminoácidos polares (no hidrofóbicos) y en él se acomoda el aminoácido Asp28 del péptido. |
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